Кинетика — это про скорость реакции, которую ведёт фермент. Два числа описывают фермент почти целиком: Km (насколько он «цепкий» к субстрату) и Vmax (его потолок скорости). Разберёмся, откуда они берутся.
Фермент (E) хватает субстрат (S) — по принципу «руки в перчатке» — и образует комплекс ES. Потом комплекс распадается на фермент и продукт (P). У каждой стрелки своя скорость-константа:
Обратной реакцией «E + P → ES» пренебрегаем: в самом начале (когда продукта ещё почти нет) она ничтожна.
В разгар реакции концентрация комплекса ES держится постоянной: скорость его образования равна скорости распада. Это «стационарное допущение» — именно оно позволяет вывести всю формулу.
После всей алгебры остаётся компактная формула — она связывает скорость реакции V с концентрацией субстрата [S]:
Vmax достигается, когда субстрата столько, что все молекулы фермента заняты (насыщение) — свободного фермента не осталось, быстрее уже нельзя.
Формально Km — это концентрация субстрата, при которой скорость равна половине Vmax. А по смыслу Km показывает сродство (аффинность) фермента к субстрату — только наоборот:
Кажется парадоксом: чем меньше число, тем сильнее хватка. Запомни так: маленький Km → фермент доволен уже маленькой порцией субстрата.
Два фермента делают одно и то же — сажают фосфат на 6-й углерод глюкозы (первый шаг гликолиза) — но с разным Km. Это классический пример изоферментов.
Жадная: работает даже при низком сахаре. Быстро насыщается, много субстрата взять не может. Мышцам нужна глюкоза всегда — они и хватают её первыми.
Спокойная: включается только когда сахара много (после еды). Берёт большие порции — печень запасает излишки. Не мешает другим тканям при голоде.